什麼是蛋白質的鹽析,蛋白質的鹽析原理是什麼

時間 2022-08-11 19:42:05

1樓:**座美妝達人

鹽析(salting out)是指在蛋白質水溶液中加入中性鹽,隨著鹽濃度增大而使蛋白質沉澱出來的現象。

中性鹽是強電解質,溶解度又大,在蛋白質溶液中,一方面與蛋白質爭奪水分子,破壞蛋白質膠體顆粒表面的水膜;另一方面又大量中和蛋白質顆粒上的電荷,從而使水中蛋白質顆粒積聚而沉澱析出。

常用的中性鹽有硫酸銨、『氯化鈉、硫酸鈉等,但以硫酸銨為最多。

得到的蛋白質一般不失活,一定條件下又可重新溶解,故這種沉澱蛋白質的方法在分離、濃縮,貯存、純化蛋白質的工作中應用極廣。

擴充套件資料。

鹽析劑與水結合愈強烈,鹽析效應愈強。

由於水合數與離子的大小有關,即離子愈小,水合數就愈大,鹽析效應也愈強。

鹽析劑所含陽離子半徑愈小,電荷愈多,則對被鹽析離子的水化層影響愈大,使被鹽析離子脫水愈易,其鹽析效應愈強。

所以化工生產中常用的鹽析劑多是離子勢較大的陽離子li+、al3+、fe3+、mg2+、sn2+等形成的鹽。

我們選擇了這些陽離子所形成的氯化物和硝酸鹽, 並通過探索性實驗, 確定選用一種較合適的鹽析劑。

2樓:匿名使用者

科學實驗室表明:鹽析是向蛋白質溶液中假如高濃度的中性鹽,以破壞蛋白質的膠體性質,使蛋白質的溶解度降低而從溶液中析出的現象。

蛋白質是分子膠體,會發生凝聚,加入電解質或加熱都會使蛋白質沉澱。鹽析就是加入電解質鹽使蛋白質凝聚的過程。加水稀釋後蛋白質又可以溶解。

原理:破壞了蛋白質在水中存在的兩個因素(水化層和電荷),從而使蛋白質沉澱。

將大量鹽加到蛋白質溶液中,高濃度的鹽離子(如硫酸銨的so4和nh4)有很強的水化力,可奪取蛋白質分子的水化層,使之「失水」,於是蛋白質膠粒凝結並沉澱析出.鹽析時若溶液ph在蛋白質等電點則效果更好。

由於各種蛋白質分子顆粒大小、親水程度不同,故鹽析所需的鹽濃度也不一樣,因此調節混合蛋白質溶液中的中性鹽濃度可使各種蛋白質分段沉澱。

3樓:匿名使用者

蛋白質溶液中加入某些濃的無機鹽[如(nh4)2so4或na2so4]溶液後,可以使蛋白質凝聚而從溶液中析出,這種作用就叫做蛋白質的鹽析。

原理:蛋白質在水溶液中的溶解度取決於蛋白質分子表面離子周圍的水分子數目,亦即主要是由蛋白質分子外周親水基團與水形成水化膜的程度以及蛋白質分子帶有電荷的情況決定的。蛋白質溶液中加入中性鹽後,由於中性鹽與水分子的親和力大於蛋白質,致使蛋白質分子周圍的水化層減弱乃至消失。

同時,中性鹽加入蛋白質溶液後由於離子強度發生改變,蛋白質表面的電荷大量被中和,更加導致蛋白質溶解度降低,之蛋白質分子之間聚集而沉澱。由於各種蛋白質在不同鹽濃度中的溶解度不同,不同飽和度的鹽溶液沉澱的蛋白質不同,從而使之從其他蛋白中分離出來。簡單的說就是將硫酸銨、硫化鈉或氯化鈉等加入蛋白質溶液,使蛋白質表面電荷被中和以及水化膜被破壞,導致蛋白質在水溶液中的穩定性因素去除而沉澱。

4樓:闞敏劉文樂

稀鹽和緩衝系統的水溶液對蛋白質穩定性好、溶解度大、是提取蛋白質最常用的溶劑,通常用量是原材料體積的1-5倍,提取時需要均勻的攪拌,以利於蛋白質的溶解。提取的溫度要視有效成份性質而定。一方面,多數蛋白質的溶解度隨著溫度的公升高而增大,因此,溫度高利於溶解,縮短提取時間。

但另一方面,溫度公升高會使蛋白質變性失活,因此,基於這一點考慮提取蛋白質和酶時一般採用低溫(5度以下)操作。為了避免蛋白質提以過程中的降解,可加入蛋白水解酶抑制劑(如二異丙基氟磷酸,碘乙酸等)。

下面著重討論提取液的ph值和鹽濃度的選擇。

1、ph值

蛋白質,酶是具有等電點的兩性電解質,提取液的ph值應選擇在偏離等電點兩側的ph

範圍內。用稀酸或稀鹼提取時,應防止過酸或過鹼而引起蛋白質可解離基團發生變化,從而導致蛋白質構象的不可逆變化,一般來說,鹼性蛋白質用偏酸性的提取液提取,而酸性蛋白質用偏鹼性的提取液。

2、鹽濃度

稀濃度可促進蛋白質的溶,稱為鹽溶作用。同時稀鹽溶液因鹽離子與蛋白質部分結合,具有保護蛋白質不易變性的優點,因此在提取液中加入少量nacl等中性鹽,一般以0.15摩爾。

公升濃度為宜。緩衝液常採用0.02-0.

05m磷酸鹽和碳酸鹽等滲鹽溶液。

5樓:匿名使用者

向某些蛋白質溶液中加入某些無機鹽溶液後,可以降低蛋白質的溶解度,使蛋白質凝聚而從溶液中析出,這種作用叫作鹽析,是物理變化,可復原。向某些蛋白質溶液中加入某些重金屬鹽,可以使蛋白質性質發生改變而凝聚,進而從溶液中析出,這種作用叫作變性,性質改變,是化學反應,無法復原。

6樓:青春有正能量

蛋白質鹽析與變性,詳細教程,你學會了嗎

7樓:提分一百

蛋白質鹽析後有什麼變化嗎

蛋白質的鹽析原理是什麼

8樓:青春有正能量

蛋白質鹽析與變性,詳細教程,你學會了嗎

9樓:伯朵尚懷夢

您好!因為蛋白質是親水性大分子,所以在水溶液中有雙電層結構,來保證分子的溶解度平衡並穩定存在。

當加入鹽時,鹽會電離成離子態,離子的電性破壞了蛋白質的雙電層結構,從而使其沉降,析出。

找找就有別太懶

10樓:興富務夢絲

沉澱和變性

(1)沉澱:沉澱是指蛋白質從溶液中析出的現象蛋白質在溶液中存在的穩定因素:表面電荷、水合膜蛋白質沉澱法:鹽析法、有機化合物法、金屬離子蛋白質分離法:分子量不同:分子篩

表面電荷不同:層析法

(2)變性:指在外界理化因素的影響下,蛋白質的次級鍵被打斷,而肽鍵未斷,蛋白質的空間結構遭到破壞,而一級結構未改變導致蛋白質的理化性質和生物學功能改變

理化性質改變

1不對稱性增加,粘稠度增加

2易同化學試劑起反應

3易被蛋白酶水解

4功能減弱或喪失

5往往會沉澱:蛋白質變性後往往會沉澱,但沉澱的蛋白質不一定變性。

沉澱但不變性的方法:鹽析

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